Kreatino kinazė – (kreatino fosfokinazė) fermentas, katalizuojantis kreatino fosfato susidarymo reakciją iš kreatino. Kreatino kinazės (KK) molekulė yra dimeras, susidedantis iš dviejų tipų subvienetų: M (angl. muscle – raumuo) ir B (angl. brain – smegenys). Iš šitų subvienetų susidaro 3 izofermentai – BB, MB, MM. Izofermentas BB randasi pagrinde galvos smegenyse, MM – griaučių raumenyse ir MB – širdies raumenyje. KK izoformos turi skirtingą elektroforezinį judėjimą (elektringųjų koloidinių dalelių arba krūvį turinčių molekulių judėjimas elektriniame lauke). KK aktyvumas normoje neturi viršyti nustatytų normų, o jos aktyvumo nustatymas kraujo plazmoje turi diagnostinę reikšmę esant miokardo infarktui (padidėja MB izoformų lygis). MM izoformų kiekis pakyla esant traumoms ir esant griaučių raumenų pažeidimams. BB izoforma negali pereiti pro hematoencefalinį barjerą, todėl kraujyje praktiškai nėra aptinkama net esant insultams ir diagnostinės reikšmės neturi. Taigi, bendros kreatino kinazės aktyvumo padidėjimas yra nustatomas esant bet kokiems aukščiau paminėtiems ląstelių pažeidimams. Įdomumo dėlei galima paminėti, kad KK-MB formų žymus aktyvumo padidėjimas aptinkamas esant miokardo infarktui ir tinka ankstyvai jo diagnostikai. Kadangi padidėjimas yra pastebimas jau po 2-4 val nuo stipraus skausmingo priepuolio, o rodiklio sugrįžimas iki normalaus lygio vyksta pakankamai greitai (į 3-6 parą). Todėl nustatinėti bendrą KK kraujyje po daug ilgesnio laikotarpio diagnozuojant miokardo infarktą yra mažai informacijos suteikiantis rodiklis. Bendras KK aktyvumo padidėjimas neretai sutinkamas esant griaučių raumenų trauminiams pažeidimams ir susirgimams (pvz., progresuojant raumenų distrofijai, miopatijai ir pan.), esant kai kuriems galvos smegenų…

Kreatino fosfatas – (fosfokreatinas, kreatinfosfatas) susidaro raumenyse, fermentui kreatino kinazei fosforilinant kreatiną. Jis yra didžiaenergis junginys, kurio daug yra ramybės būsenoje, bet atliekant kažkokį tai darbą (judesį ar veiksmą, kai raumenys susitraukinėja), t. y. kai didėja fizinė apkrova yra naudojamas kaip energijos šaltinis (jis panaudojamas ATP atnaujinti) pirmosiomis raumens susitraukimo sekundėmis. Kreatino fosfatas (KF) yra svarbus pradiniame periode aprūpinant energija dirbantį raumenį. Kalbant kitaip, KF yra fosforilgrupės šaltinis, reikalingas greitai ATP sintezei. Pernešti fosforilgrupę nuo KF ant ADP yra greitesnis procesas, nei sintetinti ATP katabolinių procesų metu. KF koncentracija griaučių raumenyse yra apie 30 mM, ji yra beveik 10 kartų didesnų nei ATP. Kituose organuose – lygiuosiuose raumenyse, smegenyse ir inkstuose – jo koncentracija siekia 5-10 mM. Fermentas kreatino kinazė katalizuoja grįžtamąją reakciją, t. y. sumažėjus ATP poreikiui arba padidėjus jo sintezei, kreatinas yra fosforilinamas ir atkuriamos jo atsargos. Nefermentinio defosforilinimo pasekoje, pagrinde raumenyse, iš kreatino fosfato susidaro kreatininas, kuris pašalinamas iš organizmo su šlapimu. Kiekvieno individo kreatinino paros išskyrimas pastovus ir proporcingas bendrai raumeninei masei. Kreatinino kiekio nustatymas kraujyje ir šlapime yra naudojamas sporto medicinoje charakterizuojant raumenų darbo intensyvumą ir esant kai kurioms patologinės būsenoms. Medicinoje, kraujyje yra nustatinėjami fermento kreatino kinazės ir jo izofermentinių formų aktyvumas, tai padeda nustatyti tokius susirgimus kaip miokardo infarktas, miopatijos ar raumenų distrofijos ir kt. (T. p. žr. term. Kreatinas.)

ATPazės - adenozintrifosfatazės;  hidrolazių klasės fermentų grupė, katalizuojančios atskėlimą nuo adenozintrifosfatinės rūgšties (ATP) vieno arba dviejų fosforo rūgšties liekanų kartu išlaisvinant energiją, kuri naudojama raumens susitraukimų, medžiagų pernašoje per membrana, įvairių junginių biosintezės procesuose. Terminas ATPazės yra naudojamas kaip bendrinis visų ATP skaidančių fermentų vardas (EC 3.6.1.3), šių fermentų yra įvairių. Vienas iš pagrindinių pirmosios aktyviosios pernašos energijos šaltinių yra ATP  hidrolazės energija. Fermentai katalizuojantys jonų pernašą yra pernašos (transportinės) ATPazės arba jonų pompos (siurbliai). ATPazės hidrolizuoja ATP ir perneša Na+,K+, H+, Ca2+, Mg2+ ir kitus jonus bei tam tikras molekules prieš jų koncentracijos gradientą. Pagrindinės ATPazių klasės: • P-tipo ATPazės. Jos hidrolizuoja ATP ir perneša jonus pro membraną, šio proceso metu fermentas yra fosforilinamas ir defosforilinamas. Šie fermentai yra integralieji membranų baltymai, dažniausiai sudaryti iš vienos polipeptidinės grandinės. P-tipo ATPazės turi panašią aminorūgščių seką ir jos turi dvi konformacines būsenas E1 ir E2, jos turi skirtingą giminingumą pernešamiems jonams. Baltymas, būdamas E1 konformacijos, prisijungia jonus vienoje membranos pusėje, o perėjęs į E2 konformaciją -išskiria jonus jau kitoje membranos pusėje. Gyvūnų audiniuose Na+/K+ ATPazės išneša Na+ jonus iš ląstelės ir įneša K+ jonus į ląstelę (transmembraniniai Na+ ir K+ gradientai ypač svarbūs perduodant nervinį impulsą nervinėse ląstelėse; jie taip pat valdo ląstelės tūrį; gyvūnų ląstelėse Na+ jonų gradientas naudojamas aminorūgštims, angliavandeniams, nukleozidams ir kitoms medžiagoms pernešti į ląstelę). Ca2+ATPazės palaiko mažą Ca2+ jonų koncentraciją citozolyje (kalcio jonai labai svarbūs…

Ceruloplazminas - kraujo plazmos baltymas, turintis Cu2+. Ceruloplazminas - turintis varį baltymas, glikoproteinas, alfa-2 globulinas (α2-globulinas) esantis kraujo serume. Jis priskiriamas prie α2-globulinų, turinčių galaktozės, manozės, fruktozės, acetilgliukozamino, acetilgalaktozamino ir sialo rūgšties. Į jo sudėtį įeina apie 6-7 % angliavandenių, sintetinamų kepenyse. Ceruloplazminas, dėl įeinančio į jo sudėtį vario jonams, turi mėlyną atspalvį. Ceruloplazmino molekulė gali prijungti 8 vario atomus, su juo yra susijungę apie 90 % žmogaus kraujo serume esančio bendro vario kiekio. Viena iš  pagrindinių jo funkcijų yra vario organizme transportavimas ir dalyvavimas geležies metabolizme. Ceruloplazminui būdingos askorbo rūgšties, adrenalino, dihidroksifenilalanino oksidazių savybės. Elektroforeze išskirti 4 ceruloplazmino izofermentai. Normaliai kraujo serume yra 2 izofermentai, kurie skiriasi elektroforeziniu paslankumu. Naujagimių kraujo serume taip pat išskiriami du izofermentai, bet jų judrumas elektroforezės lauke didesnis nei suaugusiųjų. Pagrindinės ceruloplazmino aminorūgštys yra asparaginas, glutaminas, treoninas, glicinas, leucinas. Ceruloplazminas yra aptinkamas ne tik žmogaus kraujo serume, bet ir pas daugelio gyvūnų. Kepenyse ceruloplazmino sintezę vykdo hepatocitai, o šio proceso greitis yra reguliuojamas hormonais. Viso gyvenimo eigoje, šio baltymo lygis kraujo serume, išlieka stabilus (išskyrus pirmosiomis naujagimio dienomis ir moters nėštumo periodu). Ceruloplazminas nepraeina (neprasiskverbia) arba praeina tik silpnai pro kraujo-smegenų barjerą (hematoencefalinis barjeras). Žmogaus smegenyse šis baltymas gaminamas tam tikromis glijų ląstelėmis surištomis su mikrokraujagyslėmis, taip pat sintezė vyksta akies tinklainėje ir tam tikra ceruloplazmino forma sintetinama astrocitais. Patologiniai sutrikimai. Esant įgimtam ceruloplazmino deficitui (aceruloplazminemija) yra didelė tikimybė, kad bus galvos smegenų…

Hemas - turintis Fe (II) ciklinis tetrapirolinis junginys, baltymų porfirininė grupė. Hemas (geležies turintis porfirinas) yra daugelio baltymų prostetinė grupė - hemoglobino, mioglobino, mitochondrijų elektronus pernešančios sistemos citochromų, mikrosominėje oksidacijoje dalyvaujančio citochromo P450. Fermentuose katalazėje, peroksidazėje, citochromoksidazėje hemas yra kaip kofermentas. Visose organizmo ląstelėse yra hemo turinčių baltymų. Hemas (arba geležies protoporfirinas IX) yra plokščia ciklinė sistema, sudaryta iš centrinio Fe2+ atomo, sujungto su keturiais pirolo žiedais (pav.). Pirolo žiedai tarpusavyje susijungę metino (=CH-) tilteliais. Geležis keturiais koordinaciniais ryšiais susijungia su 4 pirolo žiedų azotais ir dviem - su polipeptidinės grandinės histidino aminorūgštimis. Hemo biosintezė vyksta visose ląstelėse, išskyrus eritrocitus, kuriuose nėra baltymus sintetinančios sistemos. Greičiausiai hemo sintezė vyksta kaulų čiulpų retikulocituose, katalizuojant hemoglobino sintazei, ir kepenų hepatocituose, katalizuojant citochromo P450 sintazei. Hemo struktūrą sudaro dvivalentės geležies jonai ir porfinas (tetrapirolas), sudarytas iš keturių pirolo ciklų, sujungtų metenilo tilteliais. Jis turi plokščią struktūrą. Porfinas yra stabili aromatinė sistema. Plokščią porfino ciklą sudaro 26 π elektronų konjuguota sistema (11 dvigubųjų ryšių ir 2 pirolinių azoto atomų elektronų poros). Didelė konjugacijos energija (840 kJ/mol) rodo porfino stabilumą. Atsižvelgiant į pirolo žieduose esančių pakaitalų struktūrą, skiriama keletas porfirinų tipų: protoporfirinai, etioporfirinai, mezoporfirinai ir koproporfirinai. Protoporfirinai yra labiausiai paplitę gamtoje. Iš galimų 15 protoporfirinų biologinėse sistemose dažniausiai randamas protoporfirinas IX, kuris yra 1,3,5,8-tetrametil-2,4-divinil-6,7-dipropiono rūgšties porfirinas. Hemas nuo protoporfirino IX skiriasi tik geležies (Fe2+) atomu (feroprotoporfirinas). Geležies atomas, esantis molekulės centre, plokščiame porfirino cikle,…

Chromoproteinai - baltymai, turintys pigmento. T. y. sudėtiniai baltymai, susidedantys iš paprasto baltymo ir su juo susijungusiu nebaltyminiu spalvotu komponentu (prostetinė grupė). Yra išskiriami chromoproteinai turintys prostetinėse grupėse geležies atomų (hemas), kituose yra vario, dar kituose - molibdeno, magnio, o kai kuriose jų visai nėra jokio metalo atomų. Chromoproteinai yra svarbūs tokiuose gyvybiškų funkcijų procesuose kaip fotosintezė, ląstelinis kvėpavimas, viso organizmo (audinių) kvėpavimas, deguonies ir anglies dioksido transportavimas (citochromai, mioglobinas, hemoglobinas ir kt.), oksidacijos-redukcijos reakcijos, šviesos ir spalvų priėmimas. Chromoproteinai yra svarbūs energijos akumuliavimui, imant nuo saulės energijos fiksavimo ir jos utilizavimo žaliuose augaluose iki tam tikrų jos virsmų žmogaus ir gyvūnų organizme. Chlorofilas (magnio porfirino darinys) kartu su baltymu aprūpina augalų fotosintezės aktyvumą, katalizuodamas vandens molekulės skaidymą į vandenilį ir deguonį (sugeriant saulės energiją). Hemoproteinai (geležies porfirino dariniai) priešingai, katalizuoja atvirkštinę reakciją - vandens molekulės formavimas, surišta su energijos išlaisvinimu.

Hemoproteinai - baltymas, turintis hemą ir pernešantis deguonį. Tai yra sudėtinių baltymų grupė (chromoproteinai). Jų nebaltyminę dalį sudaro hemas. Tokiems baltymams priklauso hemoglobinas, mioglobinas, kai kurios oksidoreduktazės: katalazė, citochromai, glutationo peroksidazė. Hemoproteinų nebaltyminę komponento dalį sudaro struktūriškai panašūs geležies arba magnio porfirinai. Baltyminis komponentas gali būti įvairus kaip pagal sudėtį, taip ir pagal struktūrą. Hemoproteinų grupei priklauso hemoglobinas ir jo dariniai, mioglobinas, chlorofilą turintys baltymai, fermentai (visa citochromų sistema, katalazė ir peroksidazė). Daugumos hemą turinčių baltymų prostetinės grupės struktūros pagrindą sudaro porfirino žiedas, kuris savo ruožtu yra tetrapirolinio junginio (porfirino) darinys. Su maistu patekę į organizmą (į virškinamąjį traktą) hemoproteinai, pvz., hemoglobinas (ir kiti chromoproteinai, chlorofilproteinai) yra hidrolizuojami virškinimo fermentų ir suskyla į baltymą globiną ir hemą. Globinas hidrolizuojamas į aminorūgštis; hemas oksiduojamas deguonimi ir susidaro hematinas, kuris žarnyne nerezorbuojamas ir išskiriamas su išmatomis; trivalentė geležis ( Fe3+) redukuojama į dvivalentę (Fe2+) ir pernešama į enterocitus, kur jungiasi su feritinu ir gali būti saugomas; ferooksidazė Fe2+ oksiduoja į Fe3+, jungiasi su transferinu ir pernešama į kepenis.

Citochromoksidazė - (citochromo c-oksidazė) fermentas, turintis hemą ir oksiduojantis citochroma. Ankščiau buvo oksidoreduktazių klasės fermentas EC 1.9.3.1 , dabar perklasifikuotas į EC 7.1.1.9. Katalizuoja, oksidacinio fosforilinimo procese, galutinį elektronų pernašos deguoniui etapą. Citochromo c oksidazė (citochromooksidazė) arba citochromo c deguonies oksidoreduktazė, taip pat žinoma kaip citochromas a, a3 ir kompleksas IV, yra aerobinės kvėpavimo elektronų transportavimo grandinės galinė oksidazė, katalizuojanti elektronų perdavimą iš citochromo c į deguonį, kad susidarytų vanduo. Citochromo oksidazė yra visų eukariotų vidinėje mitochondrijų membranoje, kur ji paprastai vadinama IV kompleksu, taip pat daugelio aerobinių bakterijų ląstelių membranoje. Citochromoksidazė yra didelės molekulinės masės baltymų kompleksas, kuris kerta skersai vidinę mitochondrijų membraną. Iš membranos ji yra išskirta kaip dimeras. Kiekvienas dimero monomeras turi 9 polipeptidines grandines, tarp jų yra du citochromai, žymimi a ir a3. Citochromoksidazė katalizuoja deguonies reakciją, kurios metu susidaro vanduo. Ši reakcija yra įmanoma todėl, kad į citochromoksidazės sudėtį įeina tam tikras bimetalinis centras, kurį sudaro hemo geležies jonas (3+/2+) ir vario jonas (2+/1+). Bimetalinis centras geba prisijungti deguonį ir ten jį sulaikyti tol, kol prisijungia visi 4 elektronai. Citochromoksidazės katalizuojamai deguonies redukcijai yra būdingas didelis standartinės laisvosios energijos pokytis, todėl šis procesas yra negrįžtamas. Citochromoksidazė redukuoja apie 90 % viso ląstelės deguonies kiekio, paversdama jį vandeniu. Kiekvienos deguonies molekulės redukcijos metu citochromoksidazės subvienetas, turintis deguonies prijungimo bimetalinį centrą, išstumia iš užpildo (matrikso) į tarpmembraninę ertmę 4 protonus. Taigi, šis kompleksas yra trečioji kvėpavimo…

Citochromai - baltymai, turintys hemą ir pernešantys elektronus, t. y. gebantys prisijungti ir atiduoti elektronus; hemoproteinai. Citochromai - hemoproteinai, tai sudėtingi baltymai pernešantys elektronus, kurie turi kovalentiškai prijungtą hemą patalpintą vidinėje kišenėje, suformuotos iš aminorūgščių liekanų. Hemo geležies oksidacijos laipsnis kinta nuo 3+ (oksiduota būsena) iki 2+ (redukuota būsena).  Citochromų yra beveik visose organizmų ląstelėse - vidinėje mitochondrijų, endoplazminio tinklo, chloroplastų tilakoidų membranose, eukariotų ir bakterijų plazminėje membranose. Citochromai katalizuoja oksidacijos-redukcijos reakcijas. Jie skiriasi baltymo dalimi, kuri turi įtaką oksidacijos-redukcijos potencialo dydžiui. Yra žinoma apie 30 citochromų rūšių, visos jos kaip prostetinę grupę turi hemą ir skiriasi šoninių bei polipeptidinių grandinių struktūromis. Priklausomai nuo hemo tipo yra išskiriama 8 citochromo klasės, o priklausomai nuo absorbcijos spektrų, jie dar dalijami į grupes a, b, c. Pvz., mitochondrijos turi tris pagrindines citochromų klases, kurios skiriasi struktūra, sugerties spektrais, redukcijos potencialais (citochromas a (cit a), citochromas b (cit b), citochromas c (cit c)). Citochromai dalyvauja deguoninėje ATP sintezėje mitochondrijose, fotosintezėje ir kitose reakcijose.

Prionai - baltyminiai infekciniai veiksniai sukeliantys mirtinas neurologines ligas. Prionai gali būti perduoti inokuliaciniu arba alimentiniu būdu ne tik tai pačiai gyvūnų rūšiai, bet ir įvairių rūšių gyvūnams, tarp jų, ir žmogui. Normaliai prioninis baltymas yra savaime dvigubėjantis transmembraninis glikoproteinas, žymimas PrPC, o izoformos (mutantinės) - PrPSC. Prionas yra atsparus daugumai procedūrų, modifikuojančių nukleinines rūgštis. Prionų baltymų yra  žmogaus nervinio audinio ląstelėse. Prionas (tiek normali, tiek patogeninė jo forma) koduojamas paties  sergančio organizmo chromosomoje esančio geno, jam būdinga unikali baltymų replikacija. Prionas sudaro baltymų pluoštelius, kurie kaupiasi smegenyse ir sukelia ligas, pvz., spongiforminę encefalopatiją (kempinligę), jų tarpe ir Creutzfeldto ir Jakobo ligą žmonių organizmuose, avių kempinligę, spongiforminę karvių encefalopatiją  (karvių kvaišligę). PrPC yra glikoproteinas, turintis 709 aminorūgščių liekanas, molekulinė masė - 33 000-35 000. Sialo rūgštis yra prie 181-197 asparagino aminorūgšties liekanų. Yra dvi disulfidinės jungtys: Cys-179 ir Cys-214. Struktūroje yra vario. Abu prionai PrPC ir PrPSC koduojami to paties chromosomos geno. Informacijos perdavimo (transliacijos) metu sudaromas 254 aminorūgščių liekanų darinys, kuris vėliau sumažėja iki 209 aminorūgščių liekanų. Po polipeptido PrPC informacijos perdavimo (transliacijos) susidaro α spiralė, kuri jungiasi prie ląstelės membranos. Mutageninės baltymo formos (PrPSC) vietoje α spiralės sudaro struktūras, atsparias detergentų ir proteazių poveikiui ir formuoja į amiloidą panašias netirpias nuosėdas. Susidaro lazdelių ir juostelių (25-550 nm) formos konglomeratai. Šios prionų formos yra atsparios virinimui, ultravioletinei spinduliuotei, 70 % etanolio ir formaldehido poveikiui ir išlieka audiniuose, fiksuotuose…