Kofermentas A - (koenzimas A, KoA, CoA, KoA-SH) vadinamas acetilinimo kofermentu. Vienas iš pagrindinių kofermentų dalyvaujančių acilgrupės pernašoje sintetinant ir skaidant riebalines rūgštis bei piruvato oksidacijoje (citrinų rūgšies cikle - krebso cikle). Jo molekulės aktyvioji dalis yra merkaptogrupė, todėl pabrėžiant jos svarbą, šis kofermentas sutrumpintai žymimas KoA-SH. Kofermentas A sintetinamas keliais etapais iš pantoteno rūgšties ir cisteino. Kofermento A (KoA) molekulėje yra pantoteno rūgštis (vit. B5), kuri sujungta su 3'-fosfoadenozino 5'-difosfatu ir β-merkaptoetilaminu. Kaip jau minėta kofermentas A aktyvina ir perneša acilgrupę, ji prisijungia prie β-merkaptoetilamino -SH grupės ir susidaro tioesteris. Šio tioesterio hidrolizės energija yra didelė ir todėl acilgrupės pernašos potencialas yra didelis ir aktyvinta acilgrupė lengvai prisijungiama prie tam tikrų akceptorių. Aktyvinta acilgrupė dalyvauja acetacetato, citrato, riebalų rūgščių sintezėje, piruvato, α-ketoglutarato dehidrogenazės reakcijoms. Taigi KoA yra susietas su eile biocheminių reakcijų, kurios vyksta riebalinių rūgščių oksidacijos ir sintezės procesuose, riebalų biosintezėje, angliavandenių skilimo produktų oksidaciniuose virsmuose. Visais atvejais КоА veikia kaip tarpinė grandis, surišanti ir pernešanti rūgštines liekanas kitoms medžiagoms. Prie viso šito, tos liekanos, esančios junginyje su КоА, yra veikiamos vienokių ar kitokių virsmų, arba yra perduodamos be pakitimų atitinkamiems metabolitams. Tam tikrose ląstelės dalyse yra pavienių šio kofermento sankaupų, kurias bendrai naudoja specifiniai fermentai. KoA-SH  yra vienas iš labiausiai paplitusių kofermentų. Jis būtinas fermentams, sintetinantiems ir skaidantiems riebalų rūgštis, pvz., acil-KoA dehidrogenazei; fermentams, katalizuojantiems galines angliavandenių skaidymo stadijas, pvz., piruvato dehidrogenazei; Krebso ciklo fermentams, pvz.,…

Kofermentas (Co) - nebaltyminė aktyvioji fermento dalis, t. y. kofaktorius, kuris yra organinis junginys ir tiesiogiai dalyvauja fermentinėje katalizėje. Kofermentai - (dar žinomi kaip koenzimai) į fermentų sudėtį įeinančios mažos molekulinės masės organinės medžiagos ar metalų jonai ir yra vadinami kofaktoriais. Kofaktoriai yra būtini fermento veikimui, juos paprastai skirsto į kofermentus ir metalo jonus. Daugumai fermentų, jų fermentiniam aktyvumui, reikia mažos molekulinės masės organinės nebaltyminės kilmės medžiagų (kofermentų) ir/arba metalų jonų (kofaktorių). Kofermentas yra mažos molekulinės masės organinės medžiagos, kurios yra aktyviajame fermento centre ir reikalingos katalizei. Taigi iš to kas jau pasakyta suprantame, tam kad pasireikštu daugumos fermentų katalizinis aktyvumas yra reikalingas kofermento buvimas. Nors išimtį galima taikyti hidroliziniams fermentams (pvz., proteazės (peptidazės), lipazės, ribonukleazės), kurie atlieka savo funkcijas nesant kofermentui. Kofermentai yra silpnai susijungę su fermentu, iš baltymo jie pašalinami jį dializuojant. Pats terminas "kofermentas" buvo pradėtas naudoti ХХ amžiaus pradžioje ir jis reiškė tam tikrą dalį kai kurių fermentų, kuri dializės metu lengvai atsiskirdavo nuo baltyminės fermento dalies ir pasišalindavo pro pusiaulaidžią membraną. Kiek vėliau buvo išsiaiškinta, kad dauguma fermentų susideda iš termolabilios baltyminės dalies ir termostabilaus nebaltyminio faktoriaus - kofermento. Baltyminė fermento dalis yra vadinamas apofermentu, kuri nesant kofermentui neturi katalizinio aktyvumo. O kofermento ir apofermento junginys, t. y. visas fermentas vadinamas holofermentu, jis turi katalizinį aktyvumą. Į kofermentų sudėtį dažnai įeina vitaminai ir jų dariniai. O kadangi žmogaus organizmas nesintetina vitaminų, todėl jų negaunant…

Fermentopatijos (lot. fermentum - raugas + gr. pathos-liga), enzimopatijos - ligos, kurias sukelia paveldimi medžiagų apykaitos defektai. Atsiranda dėl genetinių pakitimų, kurie sutrikdo biochemines reakcijas. Biocheminių reakcijų sutrikimus sukelia visiškas arba dalinis fermento neveiklumas (dėl jo struktūros pokyčių), fermento stoka, kartais perteklius. Pakinta fiziologinė sistemų veikla, pažeidžiamos įvairios organų ląstelės. Žinoma ~1500 dėl šių priežasčių atsirandančių ligų: ~150 jų nustatyti tikslūs fermentų defektai. Dėl angliavandenių, aminorūgščių, riebalų, mukopolisacharidų, mineralinių medžiagų apykaitos defektų atitinkamai prasideda glikogenozės, fenilketonurija, lipidozės, mukopolisacharidozės ir kt. ligos. Fermentopatijos kliniškai gali išryškėti bet kuriame žmogaus amžiaus tarpsnyje, dažniausiai - pirmosiomis gyvenimo dienomis ar mėnesiais, kartais - esant specifinėms sąlygoms (sutrikus mitybai, hipertermijos atveju). Kai kurios jų nustatomos tik specialiais tyrimo metodais. Fermentopatijos gydomos dieta, vaistais, veikiančiais jų simptomus, kartais fermentais. Fermentopatijas 1902 pirmasis nustatė Arčibaldas Garodas (Garrod; D. Britanija).

Fermento aktyvumas išreiškiamas naudoto substrato ar susidariusio produkto koncentracijos pokyčiu per laiko vienetą. Dažniausiai molinė fermento koncentracija nėra žinoma, todėl Tarptautinė fermentų komisija 1961 m. pasiūlė fermento vieneto sąvoką. Tarptautinis fermento vienetas (IU) (labai dažnai jis vadinamas fermento vienetu (U) - tai fermento kiekis, kuris katalizuoja 1 µmol substrato virtimą produktu per vieną minutę optimaliomis sąlygomis. Optimalios reakcijos sąlygos yra optimalus pH, nustatyta temperatūra. Šios sąlygos fermentams gali būti skirtingos. 1978 m. pereinant prie SI sistemos, buvo rekomenduota vartoti katalą. Katalas yra fermento kiekis, katalizuojantis 1 mol substrato virtimą produktu per 1 s. Vienas katalas lygus 6x107 tarptautinių vienetų. Tai labai didelis vienetas ir retai vartojamas. Savitasis fermento aktyvumas yra fermento vienetų skaičius vienam mg baltymo (U/mg) arba SI sistemoje katalų skaičius 1 kg fermento (kat/kg). Tam tikrais atvejais atitinkamos laboratorijos vartoja savo fermento aktyvumo vieneto fermento kiekis sąvokas. Pavyzdžiui, restrikcijos endonukleazių vienas fermento vienetas yra per 60 min hidrolizuojantis 1 µg DNR, kai reakcijos terpės tūris yra 50 μl.

Antifermentas (antienzimas, antizimas) - baltymas ar polipeptidas, veikiantis kaip fermento inhibitorius, t. y. turi fermentus slopinančių savybių. Antifermentai - fermentų inhibitoriai (baltymas ar polipeptidas), medžiagos, slopinančios fermentų veikimą. Susidaro organuose ir audiniuose. Antifermentai jungiasi su fermentais į neaktyvius kompleksus ir neleidžia irti fermentų veikiamiems audiniams ir organams (pvz., neleidžia susivirškinti skrandžio ir žarnyno sienelėms). Daugelis antifermentų vartojami kaip vaistai. Dažniausiai vartojami antacidiniai antifermentų preparatai (slopina skrandyje gaminamo fermento pepsino veiklą). Jie vartojami sergant virškinamojo trakto organų (ypač kasos) uždegimu. Vegetacinės nervų sistemos sutrikimams šalinti kaip antifermentai vartojami prozerinas, fizostigminas, oksazilis, kurie slopina fermentą acetilcholinesterazę. Psichikos ligoms gydyti kaip antifermentas vartojamas nialamidas. Nuo lėtinio alkoholizmo gydoma fermento aldehido dehidrogenazės antifermento preparatu teturamu. Kai kurioms kraujo ligoms gydyti kaip antifermentai vartojami ambenas ir aminokaprono rūgštis, glaukomai, nuomariui ir hidrocefalijai gydyti - fermento karboanhidrazės antifermentas diakarbas. Vartojant antifermentų preparatus, gali kilti alergija, kraujagyslėse gali susidaryti trombų ir embolų. Antifermentų preparatai vartojami tik gydytojo nurodymu. Panašioms medžiagoms priklauso tripsino slopikliai, rasti sojos pupelėse, ir serumo antitripsinas. Gyvulių kepenyse nustatytas ornitindekarboksilazės antifermentas. Antifermentai greičiausiai sudaro sunkiai skaidomus kompleksus su atitinkamais fermentais ir taip juos pašalina iš cheminės reakcijos. Kartais slopiklis yra fermento pirmtako sudėtinė dalis, pvz., pepsinogenas - pepsino, arba yra sudėtinių fermentų kompleksuose, pvz., proteinkinazėse ir proteinfosfatazėse, katalizuojančiose fosfoacilinimo ir defosforilinimo procesus gyvuosiuose organizmuose. Iki šiol nenustatyta, ar antifermentai yra tikrieji slopikliai, ar receptoriniai subvienetai. Pavyzdžiui, reguliacinis subvienetas (R) proteinkinazėje ir slopinamasis subvienetas…

Izofermentai (izoenzimai, izozimai) - fermentai, veikiantys tą patį substratą, bet skirtingą pirminę baltymo struktūrą Fermentai, katalizuojantys tą pačią cheminę reakciją, yra vadinami izofermentais. Jų struktūra yra genetiškai nulemta, jie gali skirtis viena ar keliomis aminorūgštimis. Izofermentai gali skirtis elektros krūviu, kartais molekuline mase ir yra atskiriami elektroforezės, joninės chromatografijos, gelchromatografijos metodais. Gali skirtis katalizinės konstantos KM ir Vmax jautrumas aktyvikliams ir slopikliams, temperatūros stabilumas, pH optimumas. Izofermentai gali išsidėstyti skirtinguose ląstelės erdvės skyriuose, pavyzdžiui, malato dehidrogenazės izofermentai yra citozolyje ir mitochondrijose. Izofermentai gali būti skirtingai reguliuojami. Aspartato virtimo lizinu, metioninu, treoninu ir izoleucinu pirmąją stadiją katalizuoja trys izofermentai, kuriuos reguliuoja skirtingi efektoriai. Izofermentai gali būti sudaryti iš skirtingų subvienetų. Laktato dehidrogenazė yra tetrameras, sudarytas iš dviejų tipų subvienetų. Vieno tipo subvienetai (H arba B tipas) būdingi širdies raumeniui, kito tipo (M arba A tipas) - griaučių raumenims ir kepenims. Ekstraktai iš tam tikrų audinių gali turėti penkias skirtingas laktato dehidrogenazės frakcijas,kurias sudaro skirtingai susijungę keturi subvienetai - H4, H3M, H2M2, HM3, M4. Kreatino kinazė turi tris izofermentus. Kiekvienas izofermentas yra dimeras iš dviejų polipeptidų, vadinamų B ir M subvienetais. Jiems susijungus galimi trys deriniai: 1 kreatino kinazė (CK1) sudaryta iš dviejų B subvienetų, CK2- iš vieno M ir vieno B, o CK3 - iš dviejų M. Kiekvienam izofermentui yra būdingas skirtingas judrumas elektriniame lauke. Izofermentų koncentracijos matavimas kraujo plazmoje plačiai naudojamas tam tikroms ligoms diagnozuoti. Dėl pažeidimų pakitus organo…

Fermentai (lot. fermentum - raugas) - enzimai, biokatolizatoriai, specialūs baltymai, kurie susidaro gyvuose organizmuose ir katalizuoja juose vykstančias reakcijas.   Tai yra junginiai, greitinantys organizme vykstančias chemines reakcijas. Beveik visos cheminės reakcijos organizme vyksta, dalyvaujant biologiniams katalizatoriams. Jei ląstelėse šių katalizatorių nebūtų, tai cheminės reakcijos vyktų labai lėtai (keliolika valandų, mėnesių) arba netgi visai nevyktų, todėl tokios ląstelės negalėtų egzistuoti. Žinoma >4000 fermentų. Fermentų aktyvumas priklauso nuo terpės rūgštingumo (pH), temperatūros, vandenilio jonų koncentracijos, substrato koncentracijos. Fermentų aktyvumas yra reguliuojamas, t. y. jis priklauso nuo tam tikrų junginių kiekio ląstelėje. Cheminis junginys, kurio struktūrą pakeičia, yra vadinamas substratu. Po reakcijos susidaręs naujas junginys vadinamas produktu. Fermentai yra baltyminiai biologiniai katalizatoriai, todėl jiems būdingos tam tikros bendrosios katalizatorių savybės ir specifinės savybės: fermentai reakcijos metu nei sunaudojami, nei pagaminami, tik didina reakcijos greitį, bet nekeičia jos pusiausvyros. Daugelis fermentų yra labai specifiški ir katalizuoja tik vieną reakciją (pvz., ureazė skaido tik šlapalą). Savybės būdingos tik fermentams: greitina tik tam tikrą cheminę reakciją ir negamina šalutinių reakcijos produktų; yra specifiški substratams. Tam tikri fermentai yra griežtai specifiški substratui, o kiti fermentai gali katalizuoti keleto junginių virsmus. Cheminės reakcijos metu substratas virsta produktu. Substrato, arba produkto, koncentracijos pokytis per laiko vienetą vadinamas cheminės reakcijos greičiu. Reakcija, kurios metu vienas substratas virsta vienu produktu, vadinama pirmojo laipsnio reakcija, nes jos greitis priklauso nuo substrato arba produkto koncentracijų, pakeltų pirmuoju laipsniu. Yra substrato egzistavimo…

Prostetinė grupė - kofaktorius, kuris susijungęs su baltymu kovalentiniu ryšiu padaro jį aktyvų. Prostetinė grupė - (pridėtinis) sudėtinių baltymų molekulių (proteinų, tame tarpe ir kai kurių fermentų) nebaltyminė dalis; gali būti įvairios cheminės prigimties (pvz., metalų jonai); tvirtai susijungusi su baltymu ir stabilizuoja jo struktūrą. Biochemijoje, prostetinės grupės apibrėžtis yra: kofaktorius (dažniausiai t. y. kofermentas) prisijungęs prie baltymo stipriu kovalentiniu ryšiu ir padaro jį aktyvų. Taigi, prostetinė grupė, tai nebaltyminis (ir ne darinys iš aminorūgščių) komponentas, surištas su baltymu, kuris vaidina svarbų vaidmenį atitinkamo baltymo biologiniame aktyvume. Ji yra nebaltyminis sudėtinių baltymų komponentas. Prostetinės grupės gali būti organinės (vitaminai, angliavandeniai, lipidai) arba neorganininės (pvz., metalų jonai) kilmės. Prostetinės grupės yra tvirtai susirišusios su baltymais ir kaip minėta, gali būti prijungtos kovalentiniais ryšiais. Jų vaidmuo fermentų funkcionavime dažnai turi svarbią reikšmę. Baltymą (pvz., fermentų baltymą), be prostetinės grupės, vadina "apobaltymu", o baltymą su prijungta grupe - "holobaltymu" (arba atitinkamai fermentų atveju - apofermentas ir holofermentas). Pavyzdžiui, hemas yra hemoglobino molekulėje prostetine grupe. Prostetines grupes galima vadinti kofaktorių poklasiu. Jos nuo kofermentų skiriasi tuo, kad prostetinės grupės nuolat susijungusios su fermentais, o tuo tarpu kofermentai surišti su fermentais ne nuolat.

Nikotinamidiniai nukleotidai - nukleotidai, į kurių sudėtį įeina nikotinamidas kaip azotinė bazė. Žmogaus organizme yra du svarbūs nikotinamidiniai dinukleotidai: nikotinamidadenindinukleotidas (NAD+) ir nikotinamidadenindinukleotido fosfatas (NADP), kuriuose mononukleotidai tarpusavyje yra sujungti fosfodiesteriniu ryšiu. NADP molekulė turi dar vieną fosforo rūgšties liekaną, prijungtą prie AMP-ribozės antrojo anglies atomo. NAD ir NADP sintezė. NAD+ ir NADP+ atlieka ląstelėje kofermentinę, reguliacinę, substratinę ir kitas svarbias funkcijas. NAD+ ir NADP+ įeina į kai kurių pirmosios klasės fermentų - oksidoreduktazių (dehidrogenazių) sudėtį ir dalyvauja biologinės oksidacijos procesuose. NAD+ dehidrogenazės katalizuoja angliavandenių, riebalų rūgščių, glicerolio, aminorūgščių oksidacijos reakcijas ir dalyvauja ATP sintezėje (energijos gamyboje). NADP+ yra kai kurių oksidoreduktazių, pvz., pentozių fosfatų kelio fermentų gliukozės-6-fosfato ir fosfogliukonato dehidrogenazės, kofermentas. Jų katalizuojamų reakcijų metu susidaręs NADPH panaudojamas kaip vandenilio donoras redukcijos reakcijoms, vykstančioms biosintezės procesų metu (riebalų rūgščių, cholesterolio ir kitų steroidų sintezės metu). NADPH svarbus detoksinimo reakcijoms kaip citochromo P450 sistemos dalis. NADH ir NADPH veikia ir kaip alosteriniai efektoriai energijos apykaitoje. NAD+ dalyvauja DNR-ligazės katalizuojamose reakcijose. DNR-ligazė yra būtina replikacijos (genetinės medžiagos dvigubėjimo) ir pataisos (reparacijos) (reakcijos, kurių metu atsinaujina pažeista ląstelių DNR molekulių struktūra) procesuose. Jei trūksta NAD+, greitai atsinaujinančiuose audiniuose gali sutrikti ląstelių dalijimosi procesai (pvz., odos, gleivinių ir kt.).

NADP+ - nikotinamido adenino dinukleotido fosfatas, kofermentas. Jis yra kai kurių dehidrogenazių fermentų sudėtyje, kurie katalizuoja oksidacijos-redukcijos reakcijas gyvose ląstelėse. Žinoma daugiau kaip 200 fermentų, kurie katalizuoja hidrido jono pernašą nuo substrato į NADP+ (ar NAD+) molekulę. Kofermentas būna oksiduotoje (NADP+) ir redukuotoje (NADPH) formose.  Redukuotas nukleotidas NADPH oksiduojamas ir dalyvauja redukcijos reakcijose, kurių metu elektronai ir protonai pernešami substratui. Kofermentas NADP skiriasi nuo kofermento NAD tuo, kad turi dar vieną fosforo rūgšties liekaną, NADP adenino nukleotido ribozė 2'hidroksigrupė fosforilinta. Dauguma NADPH susidaro pentozių fosfato kelio reakcijų metu, jis svarbus anaboliniams procesams - riebalų rūgščių, steroidų sintezei. Fermentai savitai prisijungia NADP (arba NAD) ir katalizuoja atitinkamas reakcijas. NAD ir NADP sintezė.